Бета гидролизует мальтозу, которую дает альфа.Paganell, 18 Апр. 17, 08:38Опять таки не совсем так
Крахмал зерна клейстеризуется, причем для разного зерна точка клейстеризации разная, и в клейстерной форме становится доступным для гидролиза;ферменты (различные) при помощи гидролиза (замещение связи в поли-молекуле крахмала молекулой воды) разделяют длинную цепочку молекулы крахмала на цепочки разной длины: предельный декстрин (ветвящийся, недоступный для гидролиза амилазами солода), декстрин (нередуцированный конец, доступный для гидролиза амилизами), мальтоза, глюкоза.
Альфа-амилаза зерна рвет молекулу крахмала в случайном месте, превращая его в (амило)декстрин (полимолекула), мальтозу (2 молекулы глюкозы), глюкозу (1 "кусочек" молекулы полисахарида-крахмала) - в случайном порядке, а в результате появляются предельные дексрины, остатки молекул крахмала, недоступные альфа- и бета-амилазам. Бета-амилаза зерна откусывает от молекулы крахмала хвосты в конкретном месте, только от нередуцированных хвостов молекулы, нарезая её на мальтозу - 2 молекулы глюкозы. Молекула крахмала имеет концы, редуцированные и не-редуцированные. Связи редуцированного и нередуцированного хвостов молекулы не поддаются гидролизу альфа- и бета-амилазами, после их работы в сусле остается часть предельных декстринов, те самые остатки.
Предельная декстриназа зерна разрезает эти связи, дробя их на более короткие молекулы, нередуцированные хвосты, с которыми могут продолжить работу бета и альфа-амилазы, поставляя мальтозу и глюкозу.
На самом деле все еще сложнее, т.к. полисахарид состоит из амилозы и амилопектина, которые гидролизуются с различными остатками, предельными декстринами различных видов.
Альфа бактериальная работает аналогично альфе зерна. Глюковамарин бактериальный (глюкоамилаза) режет и непредельные, и предельные декстрины на глюкозу, разрывая оба типа связей, в случае зерна доступные лишь паре бета-амилаза+предельная декстриназа. Добавление глюкоамилазы к осахаренному солодовому затору (если религия позволяет) и выдерживание паузы осахаривания позволит получить сусло со степенью сбраживания близкой к 100%, при этом сивушный рисунок будет иным за счет большего содержания в сусле глюкозы.
Если же религия не позволяет, то нужно использовать дополнительные ферменты солода, снижая температуру затора после полного преобразования крахмала в заторе. Можно использовать солод, добавив в осахаренный на 70-72 градусах и охлажденный до 60 градусов солодовое молоко температурой также 60 градусов. Предельная декстриназа и бета-амилаза доведут степень сбраживания до близкой к примерно 90-95% (ОЧЕНЬ примерно). Выход также можно увеличить, вскипятив осахаренный затор (процедура, известная в пивоварении как отварка, позволяющая извлечь остатки крахмала из дробины и перевести его в затор, в пивоварении также имеющая влияние на вкус пива), охладив его до 60 градусов, и опять-таки добавить солодовое молоко для гидролиза декстинов и новой порции крахмала.
По моему личному мнению, все это имеет смысл на объемах, кратных тоннам, и при условии наличия оборудования, позволяющего совершать все температурные операции без особого напряжения. На объемах, кратных килограммам, разница в выходе спирта будет незначительной и не стоящей всех этих манипуляций.