Брагу с первого замеса слил и поставил на балкон в открытой бочке. В надежде что заведуться бактерии, но ничего нет, выбродившая брага для них интереса не вызывает, только дристофилы кружаться.tixoxod-4x4, 02 Июля 12, 09:07У тебя 3кг солода + 5 кг сахара + 25л воды. Итоговая крепость д.б. выше 11%. Сомневаюсь , что при этом пойдет молочнокислое брожение , в вискарных брагах его реализуют при 5 - 6%.
Кстати , вычитал интересные мысли в пивной ветке , по холодному осахариванию.
gogolzmej, А как же миллионы случаев когда случайно доводят затор до кипения и после этого он вполне нормально осахаривается? Или ты сразу и принцип decoction mash предал анафеме?
Вообще-то на биофаках (или в школе?) это стандартная лабораторная - "Исследование расщепления крахмала под действием a-амилазы в зависимости от температуры". Начинают с нуля градусов и проходят до температуры кипения воды в нормальных условиях - 100* по Цельсию. В результате почти гауссовская кривая выходит. И паузы по температурам минут до 10, проверяют за сколько времени амилаза расщепит крахмал до прекращения йодной реакции. Вы что, в школу не ходили?
При низких температурах не только энзимы, но любые молекулы в жидкости/газе ведут себя в соответствии с законом, который мой учитель физики называл "полтора кота". Кинетическая энергия равна 3/2 произведения постоянной Больцмана на температуру E=3/2kT. Чем ниже температура, тем медленнее двигаются энзимы в расстворе, тем реже соударяются они с крахмалом и тем реже происходит реакция гидролиза - расщепления водой. Затирание можно производить и при 20 градусах - просто вместо получаса понадобится сутки, вероятно. Или недели две, как в природе, когда зерно растёт.
Энзимы можно представить себе как отдельные элементы головоломки типа "Паззл" - этакие частицы с характерной формой выступом, который по своей форме подходит только под выемку в молекуле(лах) крахмала. Ну, в эротическом примере можно немного иначе представить всё себе, с одной оговоркой, что то, что выступает у энзима может войти и не выпасть оттуда только и только в выемку крахмала.
Энзим амилаза, войдя в клинч с крахмалом, начинает протонный обмен (это же белок всё-же), разрывая связи молекул крахмала, молекулы воды становятся способными взаимодействовать с соединением крахмал-энзим, разрывает крахмал (гидролиз), образуется более короткая молекула сахара, энзим отваливается (дырочка "расширяется", клинч распадается).
При нагреве у энзима выступ начинает видоизменяться (ну, опухает до размеров, при которых уже никак не вставить... выступ в соответствующую выемку в крахмале). Кстати - в форме выступа и различие бета и альфа-амилаз. Выступ бета-амилазы никак не может войти в центр сопряжения в середине молекул крахмала (в "ухо" - никак не входит ), только в край крахмала. И наоборот - альфа-амилаза только в "ухо" и может. Повторю, процесс видоизменения молекул энзимов не мгновенный, поэтому только достаточно продолжительное кипячение ПОЛНОСТЬЮ денатурирует всю свободную амилазу (то есть концы у них распухнут у всех и бесповоротно).
Вспомните процесс осолаживания зерна. В непроросшем зерне альфа-амилазы вообще нет в сободном виде. Амилаза при проращивании производит расщепление крахмала при температурах 20-30 градусов. А как же тогда зерно в природе в земле прорастаетOllBY, 01 Июля 12, 03:40